根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类：
1.氧化还原酶类：促进底物的氧化或还原。
2.转移酶类：促进不同物质分子间某种化学基团的交换或转移。
3.水解酶类：促进水解反应。
4.裂合酶类：催化从底物分子双键上加基团或脱基团反应，即促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物。
5.异构酶类：促进同分异构体互相转化，即催化底物分子内部的重排反应。
6.合成酶类：促进两分子化合物互相结合，同时ATP分子（或其它三磷酸核苷）中的高能磷酸键断裂，即催化分子间缔合反应。
按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则，在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点，分为若干亚类；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶。
蛋白酶分子一般成球形，具有调节部位和活性部位，活性部位又含有结合部位和催化部位。
酶的活性部位往往位于酶表面的一条疏水裂缝内。
酶是由活细胞产生的具有催化活性和高度选择性的特殊有机物(蛋白质，RNA，DNA)，其中绝大部分酶是蛋白质。
按其组成的不同，将蛋白质酶类分成单纯蛋白质和结合蛋白质两大类。
例如，大多数水解酶属单纯由蛋白质组成的酶; 黄素单核苷酸酶则属由酶蛋白和辅助因子组成的结合蛋白酶。
结合蛋白质中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，两者结合成全酶，只有全酶才有催化活性。
每一种酶只能在一定限度的pH范围内才表现活力，酶表现最大活力时的pH称为酶的最适pH。
酶反应的最适pH对酶活性的影响主要是：最适pH的微小偏离可使酶活性部位的基团离子化发生变化而降低酶的活性；较大偏离时，维护酶三维结构的许多非共价键受到干扰，导致酶蛋白的变性。
酶的最适pH不是固定的常数，受酶的纯度、底物的种类和浓度、缓冲液的种类和浓度等的影响。
一般酶的最适pH在4至8之间，植物和微生物体内的酶最适pH多在
4.5至
6.5，而动物体内的最适pH多在
6.5至8，多在
6.8左右。